La plateforme protéomique

L'unité QuaPA héberge également la composante protéomique de la Plate-Forme d'Exploration du Métabolisme (PFEMcp) au sein de laquelle travaillent Christophe Chambon (IE, responsable technique, UR370 QuaPA), Claude Ferreira (TR, UR0370 QuaPA), Thierry Sayd (IR, UR0370 QuaPA) et Didier Viala (AI, détaché de l'URM1213 Herbivores), et dont le responsable scientifique est Michel Hébraud (DR, UR454 Microbiologie). La PFEM est un outil collectif majeur labellisé Plate-Forme Nationale Stratégique (PFNS) par la Commission Nationale des Outils Collectifs (CNOC) de l’Inra et Plate-Forme nationale par le GIS IBiSA. Cette infrastructure est également certifiée ISO9001-2008 depuis février 2013. La PFEMcp est équipée d'un spectromètre de masse (SM) à trappe ionique (LTQ , Thermo Scientific) couplé à une nano-HPLC (Ultimate 3000, Thermo Scientific) renouvelés fin 2010 et d'un SM MALDI-TOF/TOF imagerie (Autoflex Speed, Bruker) avec une HPLC off line (Ultimate 3000, Thermo Scientific), un collecteur de fraction (Proteineer fc, Bruker) et un préparateur pour les coupes de tissus (ImagePrep, Bruker), acquis en 2013. Ces appareils permettent l'identification de protéines, des études structurales et de modifications post-traductionnelles des protéines et des comparaisons qualitatives et quantitatives de protéines ou peptides dans des échantillons complexes. De plus, le nouvel appareil  MALDI-TOF/TOF permet de réaliser de l'imagerie MALDI sur des coupes de tissus pour des recherches ciblées ou non de biomarqueurs. Les domaines d'intervention de la PFEMcp sont vastes puisqu’ils couvrent aussi bien l’humain, l'animal, le végétal  et le microbien afin de répondre aux besoins des laboratoires.

La PFEMcp, de part son statut de PF IBiSA, est ouverte à la communauté scientifique aussi bien régionale que nationale et européenne. Les développements méthodologiques pilotés par la PFEMcp concernent principalement (i) la recherche de marqueurs, alimentaires bioactifs, ou pathologiques, dans le plasma ou le muscle, (ii)l'étude de la digestion des protéines de la viande soumise à différents traitements technologiques par imagerie MALDITOF et  la caractérisation et la comparaison de sous-protéomes (enveloppes cellulaires, exoprotéomes…) par analyses semi-quantitatives « label-free ».