Digestion des protéines carnées

Des chercheurs ont montré que les traitements technologiques appliqués aux viandes (chauffage, salage, hachage,…) sont générateurs de changements de conformation des protéines et d’oxydation de certains acides aminés essentiels. Les conséquences à l’échelle moléculaire se traduisent par des réassemblages et la formation d’agrégats. Les mécanismes d’apparition de ces agrégats ont été jusqu’à présent peu étudiés alors que leur compréhension constitue un défi majeur en nutrition et en sciences des aliments. Lors de cette étude, il a été démontré qu’in vitro la bioaccessibilité des agrégats protéiques aux sites de coupures des enzymes digestives est altérée, ce qui réduit potentiellement la valeur nutritionnelle des protéines. La validation in vivo des données obtenues in vitro vise à déboucher sur un test rapide d’évaluation de la valeur nutritionnelle des aliments. A terme, ces travaux permettraient une meilleure adéquation des matières premières aux procédés technologiques, en particulier dans le cadre de la lutte contre la perte de masse musculaire au cours du vieillissement (sarcopénie).

Les protéines de la viande sont une source d’énergie et d’acides aminés essentiels

Certaines populations peuvent présenter un déficit en acides aminés essentiels. C’est le cas chez certains adolescents, chez les personnes âgées et chez les personnes atteintes de pathologies lourdes. La digestibilité des viandes est donc un problème important dans ces populations. D’autre part, il a été montré que l’accumulation de protéines non hydrolysées dans le colon pouvait générer la production de composés potentiellement mutagènes.
Dans nos sociétés modernes la viande est rarement consommée crue. Elle est conservée sous différentes formes (à l’air, sous vide, sous atmosphère modifiée, ou congelée) dans les circuits de distribution et est transformée avant consommation par cuisson, salaison, marinage, etc.… Ces procédés peuvent conduire à une dénaturation (oxydative/thermique) des protéines dont l’effet sur leur digestibilité et donc sur leur valeur nutritionnelle est encore inconnue. Nous nous sommes intéressés à la caractérisation des agrégats protéiques formés lors de  traitements technologiques

Le chauffage provoque l'agrégation de certaines protéines, impactant leur vitesse de digestion

Nous avons montré que lors du chauffage, l’hydrophobie de surface des protéines augmente très rapidement et reste stable ensuite pendant la durée du traitement thermique (Santé-Lhoutellier et al., 2008a) traduisant des changements de conformation. Dès 70°C, les myofibrilles forment des agrégats de structure et de taille variable. Une corrélation positive est démontrée entre les paramètres de l’oxydation et la circularité des agrégats protéiques évaluée par granulométrie laser. Nous observons que la vitesse de digestion à la pepsine est diminuée en condition in vitro et inversement corrélée au taux de carbonyles et à l’hydrophobicité de surface des protéines.

Ces modifications  physicochimiques induites par les traitements technologiques des viandes sont à l’origine de la formation d’agrégats protéiques. De nouveaux tests seront développés pour caractériser et quantifier les interactions moléculaires et les forces mises en jeu dans la formation de ces agrégats. En complément des études de digestibilité in vivo seront menées en collaboration avec le département AlimH, notamment au cours du projet Pronutrial financé par l’ANR.

Collaboration

• Département Alimentation humaine de l'INRA